Estudo foi realizado por pesquisadores da Unifesp e Instituto Butantan
Estudo publicado no Journal of Proteome Research por pesquisadores da Universidade Federal de São Paulo (Unifesp) e do Instituto Butantan, além de parceiros no Brasil e nos Estados Unidos, caracterizou pela primeira vez a peçonha da tarântula Acanthoscurria juruenicola, espécie nativa da Amazônia. Algumas das toxinas encontradas têm potencial para o desenvolvimento de fármacos e até mesmo de inseticidas biológicos.
“Em 2023 completam-se cem anos da descrição dessa espécie e só agora conseguiu-se caracterizar o veneno. As aranhas costumam ter um volume muito pequeno de peçonha, então só as tecnologias mais recentes são capazes de fazer uma caracterização que dê conta da diversidade de toxinas produzidas por esses animais”, conta Alexandre Tashima, professor da Escola Paulista de Medicina (EPM-Unifesp) apoiado pela FAPESP e coordenador do estudo.
O trabalho tem como primeira autora Erika Nishiduka, que o realizou como parte de seu mestrado na EPM-Unifesp.
No total, os pesquisadores encontraram 92 proteínas, sendo 14 delas peptídeos ricos em cisteína (CRP, na sigla em inglês), um tipo de molécula comum em toxinas de aranhas, alguns com conhecidos efeitos em canais iônicos e contra microrganismos.
Os canais iônicos são proteínas usadas como alvos de tratamentos e são estudados, por exemplo, como potenciais agentes analgésicos.
Além disso, apenas três dos 14 CRPs eram conhecidos em outras tarântulas do mesmo gênero, o que traz novas perspectivas para o desenvolvimento de fármacos ou mesmo inseticidas biológicos.
Alguns desses CRPs causam paralisia de insetos e, em sinergia com outros componentes, como fosfolipases e hialuronidases, tornam o veneno um coquetel eficiente para a imobilização das presas. Ensaios com a injeção de pequenas quantidades do veneno em grilos demonstraram que, 24 horas após os testes, os insetos ainda não tinham voltado a se mexer.
Na Austrália, a demanda por proteger as lavouras sem afetar abelhas e outros animais fez com que um inseticida biológico oriundo de toxinas de aranha chegasse ao mercado.
Anteriormente, os grupos da Unifesp e do Butantan tinham estudado outra espécie de Acanthoscurria com o mesmo potencial. Por meio de ferramentas de computação, o veneno da aranha havia mostrado ainda possível efeito antimicrobiano, o que pode ocorrer também na espécie estudada agora (leia mais em: agencia.fapesp.br/34586/).
Fêmea mais venenosa
“Apesar dessa família de aranhas ser relativamente bem conhecida, as espécies estão em processo de evolução acelerada. Quando analisamos as toxinas no nível molecular, portanto, uma mudança de poucos aminoácidos pode fazer uma grande diferença em termos de efeitos farmacológicos”, explica Tashima.
Peculiaridades ecológicas podem ser outra razão para que espécies próximas tenham toxinas diferentes. Uma delas pode se beneficiar de um tipo de presa que demande um veneno mais potente, por exemplo.
Por conta disso, os pesquisadores compararam as toxinas encontradas em machos e fêmeas de Acanthoscurria juruenicola. Uma concentração maior de proteínas foi encontrada no veneno das fêmeas. Uma hipótese para isso seria a necessidade de proteção dos ovos pelas mães, o que demandaria que tivessem mais peçonha do que os machos.
Os dados do trabalho foram disponibilizados em repositórios públicos on-line, fundamentais para que pesquisadores que buscam novas moléculas para o desenvolvimento de medicamentos e outras aplicações possam encontrar candidatos a novos produtos.
“Nossa biodiversidade ainda traz muitas boas surpresas, por isso também é fundamental a conservação do meio ambiente. A solução para muitos problemas pode estar escondida em espécies ainda não descobertas ou mesmo em outras já descritas há muito tempo, como essa aranha”, encerra o pesquisador.
O estudo teve apoio da FAPESP ainda por meio de um Projeto Temático coordenado pelo professor da Unifesp Reinaldo Salomão.
O artigo Multiomics Profiling of Toxins in the Venom of the Amazonian Spider Acanthoscurria juruenicola pode ser lido em: https://pubs.acs.org/doi/full/10.1021/acs.jproteome.2c00593.
Fonte: Agência Fapesp 24.01.2023
